Il est bien difficile de se retrouver dans toute la nomenclature qui définit une réaction adverse à la suite d’une ingestion alimentaire. Cependant, pour une meilleure compréhension des différences entre une intolérance et une allergie, les deux termes ont été définis ci-après.

Définition d'une allergie alimentaire

L’allergie alimentaire est définie selon Burks comme étant « une réaction qui se produit suite à l’ingestion d’un aliment ou d’un additif alimentaire. Cette réaction apparaît chez certaines personnes seulement, peut apparaître après ingestion d’une quantité minime de la substance suivant les personnes et n’est en relation avec aucun effet physiologique que pourrait avoir cette même substance (Burks, W. and Ballmer-Weber, B.K., 2006)». C’est en quelque sorte une réaction de défense à une attaque inexistante.

Une allergie alimentaire ou réaction d’hypersensibilité allergique alimentaire est une réaction secondaire indésirable à un aliment chez un individu sensible, responsable de symptômes objectivement reproductibles, provoqués par l’exposition à un allergène alimentaire défini à une dose tolérée par des sujets normaux et initiée par des mécanismes immunologiques (Johansson, S.G., 2009; Jackson et al., 2003).

L’hypersensibilité alimentaire reprend 2 types de réactions : dépendantes ou non des immunoglobulines E (Ig-E) (Johansson, S.G. et al., 2001).

Un allergène alimentaire est un antigène causant une allergie alimentaire (Johansson, S.G., 2009). Les allergènes alimentaires ou trophallergènes sont en général des glycoprotéines hydrosolubles, relativement stables à pH acide, à la chaleur et aux protéases (Sicherer, S.H. and Sampson, H.A., 2010). Un aliment contient des centaines de protéines, dont une dizaine à une quarantaine se révèle allergénique. Les allergènes reconnus par les IgE spécifiques de plus de 50 % des sujets sensibilisés à l’aliment sont dits majeurs. La sensibilisation alimentaire peut se produire par différentes voies : digestive, respiratoire ou cutanée (Moneret-Vautrin, D.A. et al., 2006).

La raison pour laquelle certaines protéines sont allergéniques et d’autres pas est encore peu connue (Asero, R. et al., 2007).

L’allergie IgE-dépendante, aussi appelée « hypersensibilité immédiate ou de type I », possède un mécanisme mieux compris que celui de l’allergie non IgE-dépendante. Cette allergie est facilement diagnostiquée car les symptômes apparaissent en un laps de temps beaucoup plus court allant de quelques minutes à 1 heure (Crittenden, R.G. and Bennett, L.E., 2005). Les symptômes liés à une hypersensibilité retardée peuvent apparaître 1 heure à plusieurs jours après ingestion de la substance allergène (Sabra, A. et al., 2003).

Mécanisme de l’allergie IgE-dépendante

Le processus allergique est un mécanisme réparti en deux étapes :

1. Lors de l’ingestion d’un aliment, il y a sensibilisation du corps à la substance étrangère (l’allergène alimentaire). La réponse se traduit par la production excessive d’anticorps IgE spécifiques de l’allergène par les plasmocytes . (Crittenden, R.G. and Bennett, L.E., 2005; Asero, R. et al., 2007).
2. Lors d’une exposition future, les allergènes arrivent au niveau de la muqueuse du tube digestif. Il y a alors activation des cellules appelées mastocytes . Ceux-ci possèdent à leur surface des récepteurs aux anticorps IgE. Cette activation se traduit par une libération d’histamine qui est un médiateur puissant de l’inflammation amenant à des symptômes cutanés (eczéma, urticaire), gastro-intestinaux (nausées, vomissements, diarrhée, syndrome allergique oral) et/ou respiratoires (rhino conjonctivite, asthme) (Crittenden, R.G. and Bennett, L.E., 2005; Asero, R. et al., 2007; Burks, W. and Ballmer-Weber, B.K., 2006)

Il est à remarquer que la sensibilisation peut être effectuée par une exposition respiratoire, et non alimentaire, à un épitope ou déterminant antigénique commun entre un allergène respiratoire et un allergène alimentaire (Bidat, E. and Loigerot, C., 2002).

Mécanisme de l‘allergie IgE – non dépendante

Cette hypersensibilité retardée est de mécanismes immuno-pathologiques encore bien peu connus (Allen, K.J. et al., 2006). Cependant, il semblerait qu’un bon nombre de ces mécanismes fassent intervenir la réaction de cellules lymphocytes Th1 dépendantes, d’éosinophiles, la formation de complexes immuns amenant à l’activation de Complement (Host, A. et al., 1995) (Host, A. et al., 1995), des interactions entre cellules T-Mastocytes ou des interactions celluleneurone favorisant des changements fonctionnels dans l’action du muscle lisse et la motilité intestinale (Crittenden, R.G. and Bennett, L.E., 2005; Vanto, T. et al., 2004; Cianferoni, A. and Spergel, J.M., 2009). Elle affecte principalement la muqueuse gastro-intestinale (Jyonouchi, H., 2008).

Le taux élevé de guérison de cette allergie durant l’enfance et, à l’inverse, le nombre important d’adultes présentant une allergie non IgE-dépendante laissent supposer que ce type d’hypersensibilité alimentaire tend à se développer plus tard dans la vie (Stenton, G.R. et al., 1998).

Définition d’une intolérance alimentaire et intolérance au lactose

Une intolérance est définie, selon le dictionnaire médical, comme « une réaction anormalement intense de l’organisme à l’égard d’une agression quelconque (substance médicamenteuse, agent physique ou chimique,...) » (Quevauvilliers, J. and Fingerhut, A., 2001). C’est un terme général qui décrit une réponse physiologique anormale à l’ingestion d’un aliment ou d’un additif (dans ce cas, le lactose). Cette réaction ne semble pas être allergique ni même immuno-dépendante (Host, A. and Halken, S., 1990b; Burks, W. and Ballmer-Weber, B.K., 2006; Ortolani, C. and Pastorello, E.A., 2006)(Host, A. and Halken, S., 1990b; Burks, W. and Ballmer-Weber, B.K., 2006; Ortolani, C. and Pastorello, E.A., 2006).

L’intolérance au lactose résulte d’une diminution de la capacité à digérer le lactose. Une fois avalé, le lactose se digère dans l’intestin. Pour être absorbé, il doit être hydrolysé en ses deux constituants (le galactose et le glucose) par une enzyme intestinale, appelée « lactase », qui se trouve généralement en quantité abondante dans le jéjunum. Contrairement aux autres enzymes situées en profondeur, celle-ci se retrouve à la pointe des villosités intestinales, raison pour laquelle elle est plus sensible lors de maladies de l’intestin (Vesa, T.H. et al., 2000; Swagerty D. et al., 2002; Wilson J., 2005; Mainguet, P., 2000; Ortolani, C. and Pastorello, E.A., 2006). Les métabolites finaux de la fermentation du lactose par les bactéries coliques sont des acides gras à chaîne courte ou AGCC (principalement de l’acétate, du propionate et du butyrate) et des gaz (CO, H et CH). Les AGCC sont éliminés du côlon par réabsorption colique, utilisation par les colonocytes (butyrate), incorporation dans la biomasse ou excrétion via les selles. Les gaz sont partiellement absorbés dans le sang puis éliminés via les poumons ; le reste est excrété tel quel ou utilisé pour la synthèse d’autres métabolites (He, T. et al., 2008b).

On distingue 3 types d’intolérances au lactose :

Hypolactasie primaire

La lactase se retrouve en concentration importante chez le nouveau-né mais une diminution de son activité, irréversible et programmée génétiquement, se produit chez une grande majorité de la population mondiale, ce qui conduit à une malabsorption primaire du lactose (hypolactasie primaire) (Debry G. et al., 2001). Elle apparaît généralement vers l’âge de cinq ans ou plus tardivement et n’est généralement clairement diagnostiquée qu’un peu avant la puberté ou tard dans l’adolescence, suivant les populations (Bahna, S.L., 2002; Vesa, T.H. et al., 2000; Swagerty D. et al., 2002; Dumond P., M.M. et al., 2006). On peut retrouver une persistance de la lactase chez les Caucasiens (Européens et Nord-Américains), qui est due à une mutation qui lève la répression de la lactase. Cette mutation serait une adaptation aux conditions de vie de ces populations (consommation de lait élevée) (Mainguet, P., 2000).

Hypolactasie secondaire

L’hypolactasie secondaire est la résultante de n’importe quelle condition qui endommage la bordure en brosse de la muqueuse de l’intestin grêle ou qui conduit à la diminution de la surface fonctionnelle de cette muqueuse (résection intestinale, gastrectomie, maladies qui endommagent l’épithélium comme la maladie coeliaque ou une inflammation intestinale induite, par exemple, par l’allergie aux protéines de lait de vache). Cette hypolactasie est donc souvent passagère et réversible. En effet, l’enzyme reprend son activité lorsque l’épithélium se retrouve en bon état. Dans ce type d’hypolactasie, on ne retrouve pas nécessairement les symptômes sévères de l’intolérance (Bahna, S.L., 2002; Vesa, T.H. et al., 2000; Rusynyk R. and Still C., 2001; Dumond P., M.M. et al., 2006; Montalto, M. et al., 2006).

Déficience congénitale en lactase (Hypolactasie congénitale)

La déficience congénitale en lactase est une maladie autosomique récessive, irréversible mais très rare, qui se présente lorsque l’intestin grêle est incapable de produire la lactase. Cette déficience se manifeste au moment où la mère allaite son enfant pour la première fois (Bahna, S.L., 2002; Vesa, T.H. et al., 2000; Rusynyk R. and Still C., 2001; Dumond P., M.M. et al., 2006; Schirru, E. et al., 2009; Lomer, M.C. et al., 2008).

L’hypolactasie amène à une maldigestion du lactose. Le lactose passe du petit intestin au gros intestin dans sa forme intacte, non hydrolysée. Ce passage peut amener à des symptômes d’intolérance quand le lactose est ingéré en quantité significative selon la tolérance individuelle (Vesa, T.H. et al., 2000; Solomons, N.W., 2002; Mainguet, P., 2000).

L’allergie aux protéines du lait de vache et l’intolérance au lactose sont deux pathologies bien distinctes bien que leurs symptômes, souvent identiques, rendent le diagnostic différentiel difficile. Cependant, après un interrogatoire alimentaire, il est aisé de suspecter la pathologie et de pratiquer le test de diagnostic qui s’y réfère. Selon les tests effectués et selon les populations étudiées, les chiffres de prévalence de l’allergie aux protéines du lait de vache varient mais restent malgré tout en constante augmentation. Concernant le lactose, ceux-ci sont d’autant plus difficiles à évaluer que la tolérance personnelle dépend de beaucoup de facteurs.

L’incorporation très répandue et parfois ignorée de produits de lait de vache dans les denrées alimentaires augmente le risque de réaction adverse par ingestion accidentelle de protéines de lait de vache par des patients y étant allergiques. C’est pourquoi de nombreux chercheurs s’attèlent à développer l’immunothérapie pour induire la tolérance aux PLV des patients allergiques. Ce type de thérapie présente de belles perspectives pour améliorer la qualité de vie des patients, mais demande des études complémentaires afin, notamment, d’en vérifier l’efficacité à long terme.

Par ailleurs, l’éducation du patient/de son entourage à la lecture des étiquettes alimentaires occupe une place de choix dans la prévention des ingestions accidentelles de PLV ou de lactose.

La législation alimentaire et les industriels de l’agroalimentaire sont de plus en plus sensibles à cette problématique et mettent en place des textes de lois, développent des produits spécifiques à une alimentation particulière sur base de ces textes de lois et informent les consommateurs sur la composition de leurs produits, sur base de la législation concernant l’étiquetage des denrées alimentaires.

Composition du lait

Le lait est le produit des sécrétions mammaires de mammifères. Ainsi, on retrouve différents types de lait destinés à alimenter le nourrisson.

La composition du lait varie selon les espèces animales mais aussi selon différents facteurs tels que l’individualité, la race, la période de lactation, l’alimentation, la saison, l’âge.

En règle générale, l’eau est le constituant principal du lait. La proportion des autres constituants varie selon les espèces.

TABLEAU 1 : Composition moyenne du lait de différentes espèces (Lebeuf Y. et al., 2002)

Animaux	Eau (%)	Protéines (%)	Matières grasses (%)	Glucides (%)	Minéraux
Vache	87,5	3,3	3,3	4,7	0,7
Chèvre	87,0	2,9	3,8	4,4	0,9
Brebis	81,5	5,3	7,4	4,8	1,0
Chamelle	87,6	3,0	5,4	3,3	0,7
Jument	88,9	2,5	1,9	6,2	0,5

Dans l’alimentation du nouveau-né et du jeune enfant, deux types de laits sont prédominants, le lait humain et les laits adaptés, qui sont la seule source de nourriture du nourrisson avant la diversification alimentaire. Le tableau 2 permet d’observer les différences de composition entre le lait de vache et le lait maternel.

TABLEAU 2 : Composition du lait de vache et du lait humain (Lebeuf Y. et al., 2002)

Nutriment	Vache (/100g)	Humain (100g)
Protéines (g)	3,3	1.0
Caséines	2.7 (82%)	0.6 (60%)
Lactosérum	0.6 (18%)	0.4 (40%)
Matières grasses (g)	3.3	4.4
Lactose (g)	4.7	6,9
Minéraux (mg)	0,7	0,2
Calcium (mg)	119	32
Phosphore (mg)	93	14
Magnésium (mg)	13	3
Potassium (mg)	152	51
Vitamines
Riboflavines (mg)	0,16	0,04
Vit.B12 (µg)	0,36	0,04

Ce tableau permet de constater que la proportion de chaque constituant est différente dans les deux laits. La quantité de protéines est supérieure dans le lait de vache alors que le lactose se retrouve en plus grande quantité dans le lait humain.

Propriétés générales des constituants du lait de vache, responsables d’allergie ou d’intolérance

Comme vu ci-dessus, lors d’une allergie alimentaire, ce sont les protéines présentes dans l’aliment qui sont mises en cause. Les protéines du lait de vache peuvent être classées en deux groupes selon leur solubilité dans l’eau et leur stabilité :

• Les caséines ;
• Les protéines du lactosérum, les principales étant les béta-lactoglobulines suivies par les alpha-lactoglobulines.

Le lactose est, quant à lui, le constituant du lait responsable de l’intolérance alimentaire. Il se retrouve dans le lait de vache en quantité moindre, mais toutefois significative, par rapport au lait humain.

Les protéines du lait de vache

Les protéines du lait de vache : propriétés générales

- Les caséines

Les caséines représentent 82% des protéines du lait de vache et ne se retrouvent qu’à 60% dans le lait maternel humain (Debry G.et al., 2001).

Il existe 4 types de caséines qui peuvent se regrouper sous forme de micelles :

les caséines α₁ (protéines les plus abondantes dans le lait car représentent environ 40% des protéines) ;

les caséines α₂ ;

les caséines β ;

les caséines γ.

Les protéines du (lacto) sérum (ou petit lait (Brodeur, C., 2000), protéines sériques (Mathieu J., 1998) ou « whey » selon son appellation anglaise (Wal J., 2001))

Les principales protéines du sérum sont la béta-lactoglobuline et l’alpha-lactalbumine. Les autres protéines du sérum sont les immunoglobulines, la sérum albumine bovine et la lactoferrine.
La béta-lactoglobuline (BLG) et l’alpha-lactalbumine (ALA)

La β-lactoglobuline (BLG) est la protéine principale du lactosérum, elle y est présente à 55% (Wal J., 2001 ; Lebeuf. et al., 2002 ; Bouglé, D and Bouain, A., 2004). Une partie de cette protéine est hydrophobe. Sa structure tertiaire a la capacité de fixer la vitamine A et certains acides gras (Lebeuf. et al., 2002). 22% des protéines du sérum sont constitués de l’α-lactalbumine (ALA), une petite protéine composée d’acides aminés et d’un cation Ca⁺⁺, d’où son appellation de métalloprotéine. Cette protéine a une partie hydrophobe qui semble être le site de fixation de la galacto-tranférase (Debry G.et al., 2001).

L’albumine sérique

Généralement appelée «Sérum Albumine Bovine (SAB)», elle représente 7% des protéines du sérum. Contrairement à la β-lactoglobuline et l’α-lactalbumine directement synthétisées dans les glandes mammaires, cette protéine fait partie de celles provenant du sang (Wal, J.M., 1998b). La sérum albumine bovine, tout comme la β-lactoglobuline, a la capacité de fixer des acides gras qui la protègeraient des dénaturations thermiques mais a aussi la capacité de transporter des hormones, des métabolites physiologiques ou encore des médicaments (Cayot, P.and Lorient, D., 1998c).

Les immunoglobulines

Ces protéines, se présentant sous forme d’un « Υ » et jouant un rôle d’anticorps, constituent environ 13% des protéines du lactosérum (Debry G. et al., 2001; Lebeuf Y. et al., 2002; Wal J., 2001 ). Elles sont transférées du sang au lait au niveau des cellules des glandes mammaires (Cayot, P. and Lorient, D., 1998c).

La lactoferrine

Cette protéine porteuse de fer représente 4% des protéines du sérum (Lebeuf Y. et al., 2002).

Le lactose

Le lactose est un sucre n’ayant pas beaucoup d’importance nutritionnelle pour l’adulte mais bien pour le nouveau-né lors de sa première année de vie car il représente sa principale source de glucides (Vesa, T.H. et al., 2000).

On le retrouve en quantité plus importante dans le lait d’origine maternelle (= 6.9g/100g) que celui d’origine bovine (= 4.7g/100g) (Bahna, S.L., 2002; Lebeuf Y. et al., 2002).

Le lactose se trouve sous forme de liquide blanchâtre en solution vraie dans le lait. C’est un disaccharide réducteur constitué de 2 sucres en liaison α ou β (Debry G. et al., 2001; Montalto, M. et al., 2006; Lebeuf Y. et al., 2002; Benkebil, F. and Roulet, M., 2007).

Celui-ci est hydrolysé lors de la digestion en deux sucres simples, le glucose et le galactose, par une enzyme présente dans le tractus digestif (au niveau du jéjunum), la « β-galactosidase, lactase phloritzin hydrolase », appelée plus communément « lactase » (Vesa, T.H. et al., 2000; Bahna, S.L., 2002). L’absence ou la faible présence de cette enzyme est responsable de l’intolérance au lactose.

Le lactose est donc le glucide pouvant provoquer l’intolérance selon les quantités ingérées et la tolérance personnelle.

L’allergie est, quant à elle, provoquée par différentes protéines. Leur allergénicité est cependant controversée et celle-ci augmente ou diminue selon le processus appliqué aux produits.

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